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Biologia

Proteínas

William Mira
Publicado por William Mira
Última atualização: 13/9/2018

Introdução

As proteínas são as macromoléculas orgânicas mais abundantes em um organismo e as mais importantes também, desempenhando inúmeras funções distintas que garantem a sobrevivência do indivíduo e atuando em praticamente todos os processos celulares.

Devido a essas inúmeras funções desempenhadas, as proteínas podem ser classificadas quanto a sua funcionalidade em classes:

  • As proteínas estruturais possuem função constitutiva e construtiva em diversas células e tecidos;
  • As proteínas transportadoras carregam substâncias específicas de um ponto a outro no interior celular;
  • Proteínas mecânicas estão relacionadas aos processos de mobilidade, contração e relaxamento celular e muscular;
  • Proteínas nutritivas nutrem ou armazenam conteúdo nutritivo em células específicas;
  • As proteínas de defesa são os anticorpos que protegem o organismo contra agentes estranhos;
  • Proteínas coordenadoras atuam mediando determinadas reações específicas;
  • As Enzimas são classes protéicas que possuem função catalítica acelerando reações bioquímicas.
ProteínaClasse funcionalAtuação
ColágenoEstruturalDá sustentação e reforço a derme, tendões, ossos e córnea;
QueratinaGarante força, elasticidade e resistência a unhas, cabelos, pêlos e epiderme.
HemoglobinaTransportadoraTransporta oxigênio nos vasos sanguíneos;
MioglobinaArmazena oxigênio nos músculos.
ActinaMecânicaAmbas atuam na contração muscular.
Miosina
AlbuminaNutritivaPresente na clara do ovo, fornece nutrição ao embrião;
CaseínaPresente no leite, deixa-o mais nutritivo para os recém-nascidos.
AnticorposDefesaReconhecem, neutralizam e marcam substâncias estranhas para serem eliminadas do corpo.
InsulinaCoordenadoraControla a concentração de glicose no sangue;
Hormônio de CrescimentoDetermina a elongação da estrutura óssea do organismo.
EnzimasCatalisadoraAceleram as reações metabólicas do organismo.

As proteínas são sintetizadas utilizando as informações contidas no material genético, armazenadas no DNA, transcritas e transportadas no RNA. O processo de síntese protéica, também chamado de tradução, ocorre nos ribossomos, sendo necessário além do RNAm, o RNAt, aminoácidos e ATP.

Assim como os carboidratos polissacarídeos, que são formados por unidades menores de monossacarídeos, as proteínas são polímeros formados por unidades chamadas de aminoácidos.

Os aminoácidos são compostos orgânicos constituídos de um carbono central (em que estão ligados todos os demais grupos) chamado de carbono alfa. Em uma extremidade do aminoácido há um grupamento amina (NH2) chamado de porção N-terminal. Em outra extremidade há um grupamento carboxila (COOH) chamado de porção C-terminal e uma extremidade chamada de radical R, que varia de um aminoácido para outro e é utilizada como forma de identificação.

Para completar as quatro ligações que o carbono precisa ter para ficar “estável” a maioria dos aminoácidos possui na quarta extremidade um hidrogênio (H).

Estrutura básica de um aminoácido. Em verde, o carbono alfa, onde todos os demais grupamentos estão ligados; Em vermelho o grupamento carboxila (ácido carboxílico) formando a extremidade C-terminal; Em azul o grupamento amina formando a extremidade N-terminal e em amarelo o R que diferencia os vinte aminoácidos existentes.estrutura química de um aminoácido

A figura mostra a estrutura básica de um aminoácido. Em verde, o carbono alfa, onde todos os demais grupamentos estão ligados; Em vermelho o grupamento carboxila (ácido carboxílico) formando a extremidade C-terminal; Em azul o grupamento amina formando a extremidade N-terminal e em amarelo o R que diferencia os vinte aminoácidos existentes.

Como as proteínas são unidades poliméricas constituídas de aminoácidos, esses aminoácidos precisam se ligar para a formação da cadeia polipeptídica. A ligação entre os aminoácidos é chamada de ligação peptídica e ocorre no momento da síntese protéica com gasto de energia.

Nessa ligação estabelece-se uma ligação covalente entre o grupamento amina e o grupamento carboxila de dois aminoácidos, de forma que a estrutura protéica comece a ser formada.

Ligação Peptídica

A porção N-terminal de um aminoácido se liga na porção C-terminal de outro aminoácido estabelecendo uma ligação covalente, com gasto de energia e liberando água (H2O) como subproduto.

Ligação peptídica entre dois aminoácidos diferenciados por R1 e R2.Ligação peptídica entre dois aminoácidos, R1 e R2.

Dessa forma é possível analisar que, independente do número de aminoácidos, a estrutura protéica vai ter sempre uma extremidade N-terminal e uma extremidade C-terminal. A quantidade de ligações peptídicas em uma cadeia é igual ao número de aminoácidos presentes na estrutura menos 1.

Nº de ligações peptídicas = Nº de Aminoácidos - 1

Com relação à formação dos aminoácidos, eles podem ser divididos em dois conjuntos, sendo o primeiro de aminoácidos naturais, fundamentais e não-essenciais. Estes são aqueles que os organismos humanos conseguem sintetizar a partir de processos metabólicos específicos

Aminoácidos essenciais são aqueles em que o ser humano não é capaz de sintetizar, tendo que adicioná-los em sua dieta. Por isso é necessário a ingestão de proteínas na alimentação humana.

Lista dos vinte aminoácidos e suas estruturas.Lista dos vinte aminoácidos e suas estruturas.

Além da cadeia de aminoácidos, chamada de estrutura peptídica, algumas proteínas possuem outras moléculas em sua estrutura:

  • as lipoproteínas possuem além da sequência de aminoácidos, uma porção lipídica e atuam transportando lipídios na corrente sanguínea geralmente;
  • as glicoproteínas possuem uma pequena cadeia de polissacarídeos em sua estrutura e estão localizadas na membrana plasmática celular onde atuam no reconhecimento e sinalização celular;
  • Há ainda proteínas ligadas a co-fatores, moléculas geralmente inorgânicas que atuam ativando a atividade protéica. A ativação por co-fatores é muito comum em enzimas.

Estruturas protéicas

As estruturas protéicas são níveis de organização em que a cadeia polipeptídica se submete até a conformação (estrutura ou formato) final. Existem até quatro níveis de organização, ou seja, quatro estruturas em que, pelo menos as três iniciais estão presentes em todas as proteínas.

Estrutura primária

É a sequência de aminoácidos unidos por ligação peptídica. Essa ordem dos aminoácidos e definida pelas informações genéticas contidas no DNA e transcritas na molécula de RNA.

Estrutura Secundária

Interações entre as demais terminações dos aminoácidos estabelecem ligações de hidrogênio entre eles formando estrutura características como α-hélice (alfa-hélice) e Folha-β (folhas-beta).

Estrutura Terciária

É a estrutura tridimensional da proteína gerada através das interações entre as estruturas secundárias. É a conformação final da proteína, geralmente enrolando-se sobre si mesma.

Estrutura Quartenária

Algumas proteínas só possuem função quando associadas com outras proteínas. A estrutura quartenária é o agrupamento de subunidades, formando um complexo protéico. Por exemplo, a hemoglobina possui quatro subunidades protéicas ligadas. Cada uma consegue transportar uma molécula de oxigênio.

Estrutura Primária (sequência de aminoácidos), Secundária (α-hélice e Folha-β, respectivamente), Terciária (estrutura tridimensional da proteína) e Quartenária (agrupamento de subunidades formando complexos protéicos) da Hemoglobina. Além da parte protéica, a hemoglobina possui uma molécula de ferro em cada uma de suas quatro subunidades.estruturas protéicas

A forma protéica determinada pelas suas estruturas bem organizadas é fundamental para que a proteína tenha uma função. Uma proteína sem forma definida também não tem função definida.

Desnaturação protéica

Entende-se por desnaturação protéica o processo de alteração da forma de uma proteína sem que ocorra alteração na sua sequência de aminoácidos. Essa desnaturação pode ocorrer com a exposição da proteína a “agentes desnaturantes” como elevadas temperaturas, alterações de pH, radiação ultravioleta, etc.

As proteínas, para poderem operar adequadamente, dependem de condições físico-químicas bem estabelecidas. Uma proteína que opera em pH ácido não consegue desempenhar sua função em pH neutro ou básico, por exemplo.

O que é ocorre é que as mudanças nas características físico-químicas do meio em que a proteína está, desestabiliza suas ligações mais “fracas”, como a ligação de hidrogênio e a ligação dissulfeto presentes nas estruturas secundárias e terciárias, respectivamente.

A desnaturação protéica é a perda das estruturas quartenárias, terciárias e secundárias de uma cadeia polipeptídica, fazendo com que a proteína permaneça apenas em sua estrutura primária, ou seja, que a proteína mantenha apenas as ligações peptídicas que ordenam seus aminoácidos.

Uma vez retirada a proteína dessas condições desnaturantes, elas podem reassumir sua conformação nativa pelo processo de renaturação.


Exercícios

Exercício 1
(Fuvest)

Leia o texto a seguir, escrito por Jacob Berzelius, em 1828:

“Existem razões para supor que, nos animais e nas plantas, ocorrem milhares de processos catalíticos nos líquidos do corpo e nos tecidos. Tudo indica que, no futuro, descobriremos que a capacidade de os organismos vivos produzirem os mais variados tipos de compostos químicos reside no poder catalítico de seus tecidos.”

A previsão de Berzelius estava correta, e hoje sabemos que o “poder catalítico” mencionado no texto deve-se

Ilustração: Rapaz corpulento de camiseta, short e tênis acenando

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